苏斯米塔·辛格、比诺德·库马尔·戈戈伊和拉吉卜·洛坎·贝兹巴鲁阿
通过离子交换和凝胶过滤色谱法纯化了从烟曲霉中获得的 L-氨基酸氧化酶 (L-aao)。离子交换色谱法中 L-aao 的产率为 24.40%,而凝胶过滤法纯化的 L-aao 的回收率为粗酶的 18.70%。经 SDS PAGE 估计纯化酶的分子量为 55 kDa,经凝胶过滤法估计纯化酶的分子量为 93 kDa。该酶在 40ºC 下和 pH 值 5.6-9.2 的宽范围内稳定。该酶对疏水性芳香族 L-氨基酸即酪氨酸和苯丙氨酸具有更高的特异性。动力学参数 Km 和 Vmax 分别确定为 43.47 mM 和 0.0434 μmol/ min/mL。 10 mM 苯甲酸和 EDTA 完全抑制该酶,而甘氨酸 (29.56%) 和 α-萘酚 (12.4%) 的抑制作用最小。核黄素、叠氮化钠和 8-羟基喹啉分别抑制该酶高达 44.89%、49.63% 和 70.07%。10-4 M 和 10-3 M 的 MgSO4 分别使酶活性提高了 1.72 倍和 2.22 倍,而 10-3 M 的 CuSO4 使酶活性提高了 1.65 倍。这是首次报道从烟曲霉中纯化 L-aao。