细菌学与寄生虫学杂志

抽象的

幽门螺杆菌外膜蛋白家族的鉴定和特性分析

马可·安东尼奥·冈萨雷斯-洛佩斯、克里斯蒂安·桑切斯-克鲁斯、何塞·德赫苏斯·奥利瓦雷斯-特雷霍

简介： 幽门螺杆菌是一种革兰氏阴性螺旋菌，与消化性溃疡、胃炎、十二指肠炎有关，并被认为是胃癌的病原体。人类乳铁蛋白、血红素和血红蛋白等来源可以支持幽门螺杆菌的生长。然而，人们仍未完全了解铁获取过程是如何发生的。计算机分析显示，幽门螺杆菌基因组具有由铁调控的三个外膜蛋白家族 (FrpB)。其中两个：FrpB1 和 FrpB2 被纯化为重组蛋白，并证明了它们的血红素或血红蛋白结合能力。不幸的是，该家族的最后一种蛋白质 (FrpB3) 尚未被研究。

方法：本研究采用血红素亲和层析纯化FrpB3，并分析其血红素结合能力。通过质谱鉴定该蛋白，采用实时技术定量分析其在不同人类铁源下的表达。将该表达与frpB1和frpb2进行比较。通过3D模型分析FrpB3结构以查看血红素结合所需的基序，并与FrpB1和FrpB2结构进行比较。

结果：鉴定出的蛋白质是 FrpB3，其相应基因在血红蛋白中过表达。FrpB1 在血红素中过表达，而 FrpB2 在血红素和血红蛋白存在下诱导。两种 3D 模型都表明它们在结构上是保守的，因为它们具有典型的桶状结构，该结构插入膜中，而且，在所有结构中都鉴定出 Hb 结合所必需的基序。

结论： 幽门螺杆菌表达 FrpB1、FrpB2 和 FrpB3 蛋白来清除铁，它们根据铁源的可用性进行调节，可能是为了抵御胃中的极端环境。我们的总体结果代表了解释铁获取重要性的努力。