生物化学与分析生物化学

抽象的

分子伴侣的新生理功能，促进脱辅基酶的重建

鲍里斯·库尔加诺夫 (Boris I Kurganov) 和娜塔莉亚·切博塔列娃 (Natalia A Chebotareva)

现代生物化学和分子生物学的一个重要分支是研究分子伴侣的结构和功能。小分子热休克蛋白（sHsp）分子伴侣家族的主要功能是抑制在应激条件下或在新合成的多肽链折叠过程中形成的非天然蛋白质种类的聚集[1-3]。该蛋白质家族的典型特征是单体的分子量低（12 至 43 kDa），倾向于形成分子量高达 1000 kDa 的大寡聚体[4-14]。sHsp 结构中保守的 α-晶体蛋白结构域的存在似乎对稳定二聚体的形成很重要，而可变的 N 末端和 C 末端似乎参与了大寡聚体的形成[2-4,7]。据推测，多分散性和四级结构动力学在细胞 sHsp 伴侣功能中起着重要作用[2,12]。 sHsps 不能提供多肽链的折叠；然而，它们与非天然蛋白质形成复合物，可以将后者转移到有助于蛋白质折叠的 ATP 依赖性分子伴侣或蛋白酶体，在那里发生未折叠蛋白质的蛋白水解降解 [15-19]