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抽象的

在 100 次纯化循环中,用于纯化单克隆抗体的已建立的亲和层析程序的性能显著提高

威廉姆斯·费罗、鲁道夫·巴尔德斯、尤蒂米奥·费尔南德斯、亚里塞尔·格瓦拉、耶尼斯利·梅迪纳、塔蒂亚娜·阿尔瓦雷斯、安德烈斯·塔马约、塔蒂亚娜·冈萨雷斯、迈拉·伍德、梅林·拉奥、约德尔维斯·卡尔沃和黛博拉·盖达

Protein A-Sepharose 亲和层析是一种非常成功的纯化免疫球蛋白用于药物的方法。然而,这种方法的层析效率和寿命必须始终根据特定的层析条件(生物来源、缓冲液、流速、抗体特性、温度、蛋白质浓度、清洁方案等)进行调整。本研究旨在证明已建立的亲和层析程序的性能有所改进,该程序用于纯化用于纯化乙肝疫苗活性药物成分的 CB.Hep-1 单克隆抗体 (mAb)。总之,在 150 mM PBS;pH 8.0/100 mM 柠檬酸;pH 3.0 缓冲系统条件下观察到的 mAb 回收率相对较差,这是因为洗脱缓冲液无法完全破坏基质和 mAb 之间的相互作用。在这方面,与基质偶联的配体有助于将 CB.Hep-1 mAb 保留在基质中,而不是通过非特异性相互作用。1.5M 甘氨酸-NaOH/3M NaCl; pH 9.0/200 mM 甘氨酸-HCl;pH 2.5 缓冲系统在 100 次纯化循环中显著提高了亲和层析回收率,且不影响 mAb 纯度、分子均质性、配体泄漏和小鼠 DNA 含量。因此,使用 1.5M 甘氨酸-NaOH/3M NaCl;pH 9.0/200 mM 甘氨酸-HCl;pH 2.5 作为缓冲系统可分别降低 CB.Hep-1 mAb 和乙肝疫苗的成本。

免责声明: 此摘要通过人工智能工具翻译,尚未经过审核或验证